¿De qué sustancias está formado el sistema de síntesis de proteínas procarióticas?
(1) Componentes importantes del sistema de síntesis de proteínas
Traducción: La biosíntesis de proteínas, es decir, la traducción, consiste en convertir la información genética codificada por cuatro secuencias de nucleótidos en ácidos nucleicos. Mediante el descifrado del código genético, se puede interpretar como la secuencia de 20 aminoácidos en la estructura primaria de la proteína.
1. ARNm y código genético;
De la dirección 5' a 3' en la molécula de ARNm, a partir de AUG, cada 3 nucleótidos son un grupo, lo que determina la longitud de la cadena peptídica. Las señales de inicio y terminación para la síntesis de un determinado aminoácido o proteína se denominan códigos tripletes.
La secuencia de nucleótidos desde el codón de inicio AUG en el extremo 5' del ARNm hasta el codón de parada en el extremo 3', cada código triplete se organiza continuamente para codificar una cadena polipeptídica de proteína, llamada lectura abierta. marco (ORF).
Características de los codones:
①Dirección de lectura: 5'→3'; ②Sin puntuación; ③Los codones no se superponen; ④Codón de parada UAA; , UAG, UGA; ⑦universalidad y excepciones de codones.
2.ARNt
Durante el proceso de síntesis de proteínas, desempeña la función de transportar aminoácidos. Tiene las siguientes funciones:
① El extremo 3' transporta aminoácidos; ② el sitio para reconocer la aminoacil-tRNA sintetasa; ③ el sitio de reconocimiento de ribosomas;
3. ARNr y ribosomas
⑴ La función principal del ARNr es formar ribosomas, que es el sitio de síntesis de proteínas.
⑵. Centro activo del ribosoma:
Modelo de dos sitios: Posición A (sitio aminoacil), sitio de entrada de aminoacil-tRNA.
La posición P (sitio peptidilo) es el ARNt inicial o el sitio de unión peptidil-ARNt de extensión.
Modelo de tres sitios: Además del sitio A y el sitio P, también existe un sitio E, el sitio por donde sale el ARNt descargado.
⑶. Polirribosoma: Estructura en forma de cuentas formada por la combinación de ARNm con varios ribosomas al mismo tiempo, llamada polirribosoma
4. > ⑴. Factor de iniciación: factor proteico implicado en el inicio de la biosíntesis de proteínas;
⑵. Factor de elongación: factor proteico implicado en la elongación de cadenas peptídicas durante la biosíntesis de proteínas; ⑶ Factor de liberación: Su función es combinarse con el codón de parada para terminar la síntesis de la cadena peptídica y liberar la cadena peptídica del ribosoma.
(2) Proceso de biosíntesis de proteínas
El proceso de traducción comienza desde el 5?-AUG del marco de lectura y extiende la cadena peptídica en el orden del código triplete de la plantilla de ARNm hasta que aparezca el código de terminación.
1. Activación de aminoácidos;
⑴.Aminoacil-tRNA sintetasa
⑵ Proceso:
Aminoacil-tRNA Sintetasa<. /p>
ATP + AA ------------------→ AA-AMP-enzima + PPi
ARNt + AA-AMP- Enzima- ----------------→ Enzima aminoacil-ARNt +
①La aminoacil-ARNt sintetasa es altamente específica tanto para los aminoácidos sustrato como para el ARNt.
②La aminoacil-tRNA sintetasa tiene actividad correctora.
③El método de expresión del aminoacil-tRNA:
Ala-tRNAAla, Ser-tRNASer, Met-tRNAMet
2. /p>
⑴.Secuencia SD y factor de iniciación
Secuencia SD: Secuencia rica en purinas en la región de iniciación de la traducción 5' del ARNm
Factor de iniciación:
p>
Procariotas: IF-1, IF-2, IF-3
Eukariotas: eIF-1, eIF-2, eIF-2A, eIF-3, etc.
⑵. Iniciar aminoacil-tRNA
Eucarióticos: Met-tRNAiMet
Procariotas: fMet- tRNAifMet
⑶ Iniciar formación de complejos<. /p>
①Separación de subunidades de ribosomas grandes y pequeñas;
②Localización y unión de ARNm en subunidades pequeñas;
③Inicio de unión de aminoacil-ARNt;
④ Unión de la subunidad grande del ribosoma.
3. Elongación de la cadena peptídica:
⑴ El factor proteico necesario para el proceso de elongación se denomina factor de elongación.
Procariotas: EF-T (EF); - Tu, EF-Ts), EF-G
Eucarióticos: EF-1, EF-2
⑵ Proceso
Carril: se refiere a la base. de ARNm El siguiente conjunto de código genético guía al aminoacil-ARNt correspondiente para entrar en la posición A del ribosoma, consumiendo 1 molécula de ATP;
Transpeptidación: Es un proceso de formación de enlaces peptídicos catalizado por la transpeptidasa;
Translocación: proceso del peptidil-ARNt desde la posición A a la posición P, consumiendo 1 molécula de ATP;
4. Terminación y liberación de la síntesis de la cadena peptídica.
⑴ Factores de liberación procarióticos: RF-1, RF-2, RF-3
Factores de liberación eucariotas: eRF
⑵ Función de los factores de liberación:
. La primera es identificar la contraseña de terminación. Por ejemplo, RF-1 identifica específicamente UAA y UAG mientras que RF-2 puede identificar UAA y UGA.
La segunda es inducir que la transpeptidasa cambie a actividad esterasa, lo que equivale a catalizar la transferencia de grupos acilo del péptido a moléculas de agua -OH, de modo que la cadena peptídica se libera del ribosoma.
5. El papel del GTP en la biosíntesis de proteínas
El proceso de síntesis de proteínas es un proceso que consume mucha energía. Excepto la activación de aminoácidos, que consume ATP, todo lo demás que se consume es GTP. La razón es que el GTP facilita que algunos factores proteicos se unan al ARNt o a los ribosomas a través de enlaces no valentes.
(3) Procesamiento y transporte direccional de cadenas peptídicas tras la síntesis
Las cadenas polipeptídicas nacientes liberadas de los ribosomas no tienen actividad biológica proteica y deben sufrir diferentes procesos complejos postraduccionales. transformarse en una proteína funcional en su conformación nativa.
⑴ Método de procesamiento:
① La cadena polipeptídica se pliega formando una estructura tridimensional natural: el plegamiento de la cadena peptídica naciente se completa durante y después de la síntesis de la cadena peptídica. , y el N-terminal de la cadena peptídica naciente. Tan pronto como aparece en el ribosoma, comienza el plegamiento de la cadena polipeptídica. Es posible que a medida que la secuencia continúa extendiéndose, la cadena peptídica se pliegue gradualmente, produciendo la estructura secundaria, el motivo y el dominio correctos para formar una conformación espacial completa. Generalmente se cree que la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica misma almacena la información; La información del plegamiento de proteínas, es decir, la estructura primaria es la base de la conformación espacial, la mayoría de los plegamientos naturales de proteínas en las células no se completan automáticamente, sino que requieren la ayuda de otras enzimas y proteínas.
Varias macromoléculas que promueven el plegamiento de proteínas:
a. Chaperonas moleculares: Las chaperonas moleculares son una clase de proteínas conservadas en las células que pueden reconocer conformaciones no naturales de cadenas peptídicas y promover diversos procesos. plegamiento de dominios funcionales y proteínas en general.
b.Proteína disulfuro isomerasa: La correcta formación de enlaces disulfuro dentro o entre cadenas polipeptídicas es muy importante para estabilizar la conformación natural de proteínas secretadas, proteínas de membrana, etc. retículo endoplasmático de las células.
La disulfuro isomerasa es altamente activa en la luz del retículo endoplásmico y puede catalizar la escisión de enlaces disulfuro no coincidentes en cadenas peptídicas más grandes y formar conexiones correctas de enlaces disulfuro, lo que en última instancia conduce a la formación de proteínas con la conformación nativa termodinámicamente más estable.
c.Péptido-prolil cis-trans isomerasa: El enlace peptídico formado entre la peptidil-prolina en la cadena polipeptídica tiene dos isómeros, cis y trans, con diferencias evidentes en la conformación espacial.
La peptidil-prolil cis-trans isomerasa puede promover la conversión entre los dos isómeros anteriores.
La peptidil-prolil cis-trans isomerasa es la enzima limitante de la velocidad para la formación de la conformación tridimensional de proteínas. Cuando se requiere la configuración cis para la síntesis de la cadena peptídica, puede doblar el polipéptido en cada prolina. Se forman pliegues precisos.
② Modificación de la estructura primaria de la cadena peptídica.
a. Modificación del extremo N de la cadena peptídica.
b.
c .Modificación por hidrólisis de cadena polipeptídica
③Modificación estructural avanzada.
a. Polimerización de subunidades
b. Conexión de grupo protésico
c. ***Conexión valente de cadena lipídica hidrofóbica
⑵. Transporte
① Después de la síntesis de proteínas, debe pasar por un mecanismo complejo y ser transportada direccionalmente al sitio de la célula objetivo donde finalmente ejerce su función biológica. Este proceso se denomina transporte dirigido de proteínas.
② Hay una señal de clasificación en la estructura de la proteína de toda la entrega dirigida, principalmente una secuencia de aminoácidos N-terminal específica, que puede guiar a la proteína para que se transfiera al sitio objetivo apropiado de la célula. se llama secuencia señal.
③ Varias proteínas secretadas nacientes tienen una secuencia de aminoácidos conservada en el extremo N terminal llamada péptido señal.
Existen dos formas de transporte: "mecanismo de sincronización de traducción y transporte" y "mecanismo de transporte post-traducción"