¿Cuáles son los problemas biológicos de la Ig en biología?
La característica biológica más importante de la Ig es su capacidad para unirse específicamente a los antígenos correspondientes, como bacterias, virus, parásitos, determinados fármacos u otros cuerpos extraños que invaden el organismo. Esta propiedad específica de unión al antígeno de la Ig está determinada por la composición espacial de su región V (especialmente la región hipervariable de la región V). El punto de unión al antígeno de la Ig está compuesto por regiones hipervariables de la cadena L y la cadena H, que son complementarias a los epítopos del antígeno correspondiente. Este enlace es reversible con la ayuda de enlaces secundarios como fuerzas electrostáticas, enlaces de hidrógeno y fuerzas de van der Waals, y se ve afectado por el pH, la temperatura y la concentración de electrolitos. En algunos casos, un anticuerpo puede reaccionar con más de dos antígenos porque diferentes moléculas de antígeno tienen el mismo determinante antigénico o determinantes antigénicos similares. Esta reacción se llama reacción cruzada.
Las moléculas de anticuerpo pueden ser monómeros, dímeros y pentámeros, por lo que el número de determinantes antigénicos unidos (potencia de unión) también es diferente. El fragmento Fab es monovalente y no puede producir reacciones de aglutinación o precipitación. f(ab')2 y la Ig monomérica (como IgG, IgD e IgE) son bivalentes. La IgA anfifílica tiene 4 valencias. Teóricamente, el título de IgM pentamérica debería ser 10, pero de hecho, debido al impedimento estérico de la configuración tridimensional, generalmente solo hay 5 sitios de unión que pueden unirse al antígeno. La Ig (SmIg) en la superficie de las células B es un receptor que reconoce específicamente antígenos. Las células B maduras expresan principalmente SmiIgM y SmIgD, y la especificidad de reconocimiento de diferentes antígenos smig expresados en el mismo clon de células B es la misma.