¿De qué materiales están hechos los ribosomas? ¿Contiene fósforo?
El ribosoma es el orgánulo más pequeño, una estructura invisible al microscopio óptico. En 1953, Ribinson y Broun descubrieron una sustancia granular en el citoplasma al observar células vegetales con un microscopio electrónico. En 1955, Palade también vio las mismas partículas en células animales y estudió más a fondo la composición química y la estructura de estas partículas. En 1958, Roberts lo llamó Ribosoma basándose en su composición química. También llamado nucleosoma.
A excepción de los glóbulos rojos maduros de los mamíferos, los ribosomas se encuentran en todas las células vivas (células eucariotas y células procarióticas). Son un orgánulo importante para la síntesis de proteínas y se encuentran en células de rápida proliferación y fuerte secreción. función especialmente en muchos. [Editar este párrafo] Definición de ribosoma El ribosoma es una partícula de ribonucleoproteína de la célula, compuesta principalmente por ARNr y proteínas. Su única función es sintetizar cadenas polipeptídicas de proteínas a partir de aminoácidos según las instrucciones del ARNm, por lo que los ribosomas son las máquinas moleculares de. síntesis de proteínas en las células. [Editar este párrafo] Proteína ribosómica La proteína que forma los ribosomas. Se determinaron las estructuras primarias de las proteínas ribosómicas de E. coli. La subunidad 30S del ribosoma de E. coli contiene proteínas S1-S21***21 y la subunidad 50S contiene proteínas L1-L34***34. Todas estas proteínas han sido aisladas y purificadas. El peso molecular es de aproximadamente 10.000 a 30.000. A excepción de S6, L7 y L12, todas son proteínas básicas. Estas proteínas son proteínas inmunológicamente independientes, y solo L7 y L12 muestran reactividad cruzada mutua. Se sabe que L7 y L12 son la misma proteína y que el extremo N de L7 está acetilado. Se ha determinado la estructura primaria de varias proteínas. Las proteínas con funciones claramente definidas son las siguientes: S1: La misma sustancia que el factor i (factor de interferencia) de la síntesis de proteínas y la subunidad I de la Qβ replicasa, que puede unirse al ARNm S4: producto del gen ram (ambigüedad ribosomal); : producto del gen SPc [resistencia a espectinomicina]; S12: producto del gen str (resistencia a estreptomicina); L7, L12: interactúan con los factores de elongación de la cadena polipeptídica Tu y G. También interactúa con factores de iniciación y factores de terminación. L11: peptidil transferasa.
[Editar este párrafo] Formación de ribosomas. Las subunidades grandes y pequeñas de las células eucariotas se forman en el núcleo, el rDNA transcribe el rRNA 45S, que es la molécula precursora del rRNA con el que interactúa. el citoplasma Las proteínas transportadas se combinan, procesan y se escinden enzimáticamente en ARNr 28S, 18S y 5.8S, mientras que el ARNr 5S se sintetiza fuera del nucléolo y se combina con proteínas para formar grupos moleculares de RNP. Es el precursor de la subunidad grande y se dispersa en el área del gránulo nucleolar. Después de procesarse y madurar, ingresa al citoplasma a través del poro nuclear para convertirse en la subunidad grande. El ARNr 18S también se une a las proteínas y ingresa al citoplasma a través del núcleo. poro para convertirse en la subunidad pequeña. Las subunidades grandes y pequeñas pueden disociarse en el citoplasma y también pueden disociarse en presencia de Mg4 0,001 M cuando es necesario. Sin embargo, solo tienen funciones sintéticas cuando se sintetizan monorribosomas completos. volver a disociarse. [Editar este párrafo] Proteínas que forman los ribosomas Hay dos tipos de proteínas que se unen al ARNr o subunidades de ribosomas. : Un tipo de proteína que está estrechamente conectada al ARNr o a las subunidades ribosómicas y requiere altas concentraciones de sal y agentes disociadores fuertes (como 3 mol/LLiCl o 4 mol/L de urea) para separarlos. Este tipo de proteína se llama ribosomal "verdadera". proteína ("proteínas ribosomales reales") o simplemente proteínas ribosomales. Por ejemplo, hay 21 proteínas en la subunidad 30S de E. coli y 34 proteínas en la subunidad 50S (***54, porque S20 en la subunidad pequeña y L26 en la subunidad grande son iguales o en las células eucariotas); 30 proteínas de la subunidad 40S y 45-50 proteínas de la subunidad 60S (hasta unas 80 especies) entran en esta categoría.
El otro tipo de proteína es una proteína que está ligeramente asociada con subunidades funcionales de ribosomas, puede eluir de la subunidad mediante cationes monovalentes de 0,5 mol/L (como K, NH4) y desempeña un papel regulador en el reciclaje de ribosomas, como la iniciación. factor (IF o eIF) y factor de elongación (EF), etc., que se denominan proteínas asociadas a ribosomas (proteínas asociadas con ribosomas; PAR para abreviar). PAR no es un componente intrínseco de los ribosomas. La estructura del ribosoma
Desde la década de 1960, la gente ha utilizado métodos químicos, físicos e inmunológicos para realizar muchas investigaciones sobre el ribosoma de E. coli y han completado 54 estudios sobre el ribosoma de E. coli. La determinación de la secuencia de aminoácidos de tres proteínas y de las estructuras primarias y secundarias de tres ARNr proporcionó una comprensión preliminar de la arquitectura básica de las partículas de ribosomas. Estas tecnologías incluyen principalmente:
(1) Microscopía electrónica (EM);
(2) Métodos inmunológicos;
(3) Tecnología de difracción de neutrones (dispersión de neutrones). );
(4) Método de reticulación de reactivos bifuncionales;
(5) Determinación de la transferencia de energía de un solo singlete entre diferentes tintes
(6) Métodos como como reconstrucción de partículas de ribosomas activos. [Editar este párrafo] Clasificación de los ribosomas Los ribosomas se pueden dividir en tres tipos según la ubicación donde se encuentran: ribosomas citoplasmáticos, ribosomas mitocondriales y ribosomas de cloroplasto.
Se puede dividir en dos tipos según los tipos de organismos que existen: ribosomas eucariotas y ribosomas procarióticos.
Los ribosomas de las células procarióticas son más pequeños, con un coeficiente de sedimentación de 70S, una masa molecular relativa de 2,5x103 kDa, y están compuestos por dos subunidades, 50S y 30S mientras que los ribosomas de las células eucariotas son de mayor tamaño; y sedimentación El coeficiente es 80S, la masa molecular relativa es 3,9 ~ 4,5x103 kDa y está compuesto por dos subunidades, 60S y 40S. El ribosoma procariótico típico de E. coli está compuesto por la subunidad grande 50S y la subunidad pequeña 30S. En un ribosoma completo, el ARNr representa aproximadamente 2/3 y la proteína representa aproximadamente 1/3. La subunidad grande 50S contiene 34 proteínas diferentes y dos moléculas de ARN. El coeficiente de sedimentación del ARNr con una masa molecular relativa grande es 23S. El ARNr con la masa molecular más pequeña es el 5S. La subunidad pequeña 30S contiene 21 proteínas y una molécula de ARNr 16S.
En las células eucariotas, cuando los ribosomas están realizando la síntesis de proteínas, pueden quedar libres en el citoplasma y se denominan ribosomas libres. También pueden estar adheridos a la superficie del retículo endoplásmico y se denominan ribosomas paramembrana o ribosomas adheridos. Al participar en la formación del RER, se le llama ribosoma fijo o ribosoma paramembrana. La parte cónica de la subunidad grande está conectada a la membrana como un ribosoma libre. . Los ribosomas distribuidos en las mitocondrias son más pequeños que los ribosomas ordinarios, alrededor de 55S (subunidades grandes y pequeñas de 35S y 25S), y se denominan orgánulos o nucleosomas mitocondriales. Todas las células vírgenes, indiferenciadas, embrionarias, cultivadas y tumorales crecen rápidamente y generalmente tienen una gran cantidad de ribosomas libres en el citoplasma. Las células eucariotas contienen más ribosomas, con un promedio de 106 a 107 por célula, mientras que las células procarióticas tienen menos ribosomas, con un promedio de sólo 15×102 a 18×103 por célula. El coeficiente de sedimentación de los ribosomas de las células eucariotas es 80S, la subunidad grande es 60S y la subunidad pequeña es 40S. En la subunidad grande, hay aproximadamente 49 proteínas y tres ARNr adicionales: ARNr 28S, ARNr 5S y ARNr 5,8S. La subunidad pequeña contiene aproximadamente 33 proteínas y un ARNr 18S.
No importa qué tipo de ribosoma, cuando realiza una función, es decir, cuando realiza la síntesis de proteínas, 3-5 o docenas o incluso más a menudo se juntan y combinan con el ARNm, y luego se combinan con el surco base. Se combina con la subunidad grande para formar una cadena, llamada polirribosoma (polirribosoma libre y polirribosoma fijo), polirribosoma o polisoma. La longitud del ARNm determina el número de polirribosomas, que pueden disponerse en forma de hilo, de rosario, etc. Los polirribosomas son grupos funcionales para la síntesis de proteínas. En este momento, cada ribosoma utiliza el código de ARNm como plantilla para traducirlo a la secuencia de aminoácidos de la proteína. En las células vivas, las subunidades grandes y pequeñas de los ribosomas, monorribosomas y polirribosomas, se encuentran en un equilibrio dinámico de despolimerización y polimerización constante, cambiando con sus funciones la cantidad de función que ejecutan los polirribosomas, y luego la función se despolimeriza. en subunidades grandes y pequeñas. [Editar este párrafo] La ultraestructura de los ribosomas es una estructura en fase no membranosa, con un tamaño de 15-20 nm. Puede distribuirse individualmente o en grupos en el citoplasma, o estar unida a la membrana nuclear externa, al retículo endoplasmático o presente. En mitocondrias y cloroplastos, utilizando microscopía electrónica de alta resolución con tinción negativa para observar, los ribosomas no son partículas redondas, sino partículas irregulares compuestas de subunidades grandes y pequeñas.
La subunidad grande tiene forma de cono invertido con la parte inferior hacia arriba en vista lateral. La parte inferior no es plana. Hay tres protuberancias en el borde y una depresión en el centro, que parece. el respaldo y el reposabrazos de un sofá. La subunidad pequeña es una franja ligeramente curvada, con un lado ligeramente cóncavo y el otro ligeramente sobresaliente. Hay una fina constricción aproximadamente a 1/3 del camino, que la divide en dos partes de diferentes tamaños. El pequeño Yaqi está acostado sobre el gran Yaqi, como un pequeño mono acostado en el sofá. Las partes rebajadas de las subunidades grande y pequeña se corresponden entre sí y se combinan para formar un espacio interno. Este sitio puede acomodar ARNm, ARNt y llevar a cabo reacciones como la conjugación de aminoácidos.
Además, en la subunidad grande existe un canal vertical llamado tubo central, a través del cual se descarga la cadena polipeptídica sintetizada para evitar la degradación por proteasas. En general, las células eucariotas tienen 106-107 células/célula, las células procarióticas tienen 15-18×103 células/célula y las células con una fuerte síntesis de proteínas pueden alcanzar 1×1012 células/célula. [Editar este párrafo] Propiedades físicas y químicas de los ribosomas Los componentes principales de los ribosomas son las proteínas y el ARNr. La proporción de ambos es de 1,5:1 en las células procariotas y de 1:1 en las células eucariotas. En cada subunidad, hay una o dos altamente plegadas. Los ARNr sirven como esqueleto, que organiza docenas de proteínas y las combina estrechamente de modo que la mayor parte del ARNr queda encerrado en el interior y una pequeña parte queda expuesta en la superficie. Dado que la carga negativa del grupo fosfato del ARN excede la carga positiva de la proteína [/ur Songqiaoqiu? Songqiaoqiu Yunkangzhongurl], es fácil de combinar con colorantes catiónicos y básicos.
Hay cuatro sitios activos en un solo ribosoma, cada uno con una función de reconocimiento específica en la síntesis de proteínas.
1. Sitio A: sitio de aminoácido o sitio aceptor: principalmente en la subunidad grande, es el sitio que acepta el aminoacil-tRNA.
Sitio 2.P: sitio peptidilo o sitio donante: principalmente en la subunidad pequeña, es el sitio donde se libera el ARNt.
3. Parte peptidil transferasa (péptido sintasa), denominada factor T: situado en la subunidad grande, cataliza la formación de enlaces peptídicos entre aminoácidos y extiende la cadena peptídica.
4. Sitio GTPasa: La translocasa, denominada factor G, es activa sobre el GTP y cataliza el enlace peptídico desde el sitio donante al sitio aceptor.
Además, los ribosomas también tienen muchos sitios de unión para factores de iniciación, factores de elongación, factores de liberación y diversas enzimas. El tamaño de los ribosomas se expresa mediante el coeficiente de sedimentación S. Cuanto mayor sea el valor S, mayores serán las partículas y mayor será el peso molecular. El tamaño de las subunidades de ribosomas en las células procariotas y en las células eucariotas es diferente.
50S (subunidad grande) 23S, 5S RNAS Procariótico (70S) 34 proteínas 55 proteínas 30S (subunidad pequeña) 21 proteínas 16S ARN
Eucariótico (80S) 60S (subunidad grande) 28S 5.8S 5SRNA 45 proteínas 78 proteínas 40S (subunidad pequeña) 33 proteínas, 18SRNA [Editar este párrafo] Ribosomas y biosíntesis de proteínas Los anticuerpos son sintetizados por ribosomas
(1) Localización intracelular de la síntesis de proteínas
La función del ribosoma es traducir el código genético (secuencia de nucleótidos) del ARNm en la secuencia de aminoácidos de la cadena polipeptídica. Por tanto, es la máquina de ensamblaje de cadenas peptídicas, es decir, el lugar donde se sintetizan las proteínas en las células. Las proteínas sintetizadas por las células se pueden dividir en dos categorías: proteínas exportadas y proteínas endógenas.
1. Proteínas exportadas: sintetizadas principalmente en ribosomas fijos y secretadas fuera de las células para desempeñar un papel, como proteínas de anticuerpos, hormonas proteicas, zimógenos, saliva, etc., y también pueden sintetizar parte de las suyas propias. Proteínas, como las proteínas embebidas en membranas y las proteínas lisosomales.
2. Proteína endógena: también llamada proteína estructural, se refiere a la proteína utilizada en la propia célula o formando su propia estructura. Se sintetiza principalmente en los ribosomas libres, como la hemoglobina en los glóbulos rojos y la hemoglobina en los glóbulos rojos. células musculares de proteína miofibrilar.
(2) Breve proceso de biosíntesis de proteínas
La biosíntesis de proteínas es una actividad vital compleja e importante. Tiene una base estructural gruesa y delgada en las células y se desarrolla de manera muy rápida y efectiva. que se basa en una organización estricta y un control preciso a nivel molecular.
La síntesis de proteínas requiere no solo un lugar para la síntesis, sino también ARNm, ARNt, 20 tipos de materias primas de aminoácidos y algunos factores proteicos y enzimas. Están involucrados iones Mg, K, etc., y la energía la proporcionan ATP y GTP. Durante la síntesis, el ARNm es la plantilla que codifica 2 proteínas sintetizadas y el ARNt es una herramienta para identificar codones y transportar los aminoácidos correspondientes. El ribosoma es la máquina de ensamblaje de proteínas. No solo organiza el reconocimiento mutuo de ARNm y ARNr, traduce el código genético en la secuencia de aminoácidos de la proteína y controla la formación de la cadena polipeptídica. de la síntesis de proteínas en células eucariotas, cómo funciona esto a nivel ultraestructural intracelular. [Editar este párrafo] El proceso de biosíntesis de proteínas se puede dividir en tres etapas 1. La hormona y el transporte de aminoácidos
La etapa se lleva a cabo en el citoplasma Los aminoácidos en sí no conocen el código y. no irá al ribosoma por el ARNt.
Aminoácido + ARNt →→Complejo aminoacil-ARNt
Cada aminoácido está catalizado por una aminoacil-ARNt sintetasa específica. Esta enzima activa primero el grupo hidroxilo del aminoácido, produciendo. Se une a ARNt específico para formar un complejo aminoacil-ARNt. Por tanto, esta enzima es muy específica y puede reconocer y reaccionar con el aminoácido correspondiente y su ARNt. El ARNt puede reconocer el codón con el anticodón y transportar el aminoácido correspondiente al ribosoma para sintetizar la cadena peptídica.
2. Formación de cadenas polipeptídicas sobre las moléculas de ARNm en los polirribosomas
La polimerización de aminoácidos en los ribosomas es el contenido principal de la síntesis y se puede dividir en tres pasos:
(1) Iniciación de la cadena polipeptídica: el ARNm viaja desde el núcleo al citoplasma. Bajo la acción de factores de iniciación y Mg, la subunidad pequeña se une al sitio de inicio del ARNm y al metionilo (Metionina). anticodón del ARNt, reconoce el codón de inicio AuG (ARNm) en el ARNm y es complementario a él. Luego, la subunidad grande también se combina y el ribosoma puede acomodar dos codones a la vez.
(2) Extensión de la cadena polipeptídica: El aminoacil-ARNt correspondiente al segundo código entra en la posición A del ribosoma, también conocida como sitio aceptor, y se forman los enlaces de hidrógeno entre el código y el anti -código son complementarios.
Bajo la acción de la transferasa de la cadena polipeptídica (transpeptidasa) sobre la subunidad grande, el aminoácido transportado por el ARNt en la posición donante (posición P) se transfiere al aminoácido en la posición A y forma un enlace peptídico (—CO-NH —) con él el ARNt se desprende de la posición P y abandona la posición P y vuelve a entrar en el citoplasma. Al mismo tiempo, el ribosoma avanza a lo largo del ARNm. El nuevo código se encuentra en la posición A del ribosoma. El nuevo aminoacil-ARNt correspondiente ingresa nuevamente a la posición A y se transfiere. El enlace peptídico une el dipéptido a este aminoácido para formar un tripéptido, y el ribosoma avanza nuevamente, de manera gradual y gradual. Este ciclo repetido convierte la secuencia de nucleótidos en el ARNm. en la secuencia de aminoácidos.
Nota: Posición P (posición donante): dona ARNt; dona cadena peptídica.
Posición A (posición aceptora): acepta aminoácidos-ARNt acepta que los nucleótidos de la cadena peptídica están conectados a amino; ácidos El puente del sistema es el ARNt.
(3) Terminación y liberación de la cadena polipeptídica: La extensión de la cadena peptídica no es infinita. Cuando aparece el código de terminación (UGA, aminoácido U y UGA) en el ARNm, no hay ningún aminoácido correspondiente. será transportado al cuerpo de la ribosa, se detiene la síntesis de la cadena peptídica, y es reconocida por el factor de terminación, entrando en la posición A, inhibiendo la acción de la transpeptidasa, provocando el desprendimiento hidrolítico entre la cadena polipeptídica y el ARNt, y todo se libera. a lo largo del tubo central de la subunidad grande, saliendo del ribosoma. Al mismo tiempo, las subunidades grande y pequeña se separan del ARNm y pueden combinarse con el codón de inicio del ARNm. También pueden estar libres en el citoplasma o estar. degradado. El ARNm también puede degradarse.
Se trata de la polimerización de aminoácidos en cadenas peptídicas en un ribosoma. Cada ribosoma puede traducir 40 codones por segundo para formar enlaces peptídicos de 40 aminoácidos, y su síntesis de cadenas peptídicas es extremadamente eficiente. Se puede observar que el ribosoma es la máquina de ensamblaje de la cadena peptídica.
Si la proteína estructural sintetizada es una proteína estructural, entonces estos polipéptidos sufrirán ciertas modificaciones y empalmes para formar una estructura cuaternaria y se pondrán en uso.
Sabemos que las proteínas secretadas existen primero en la luz del retículo endoplásmico y luego se excretan a través del aparato de Golgi y la exocitosis. Entonces, ¿cómo ingresan las proteínas exportadas sintetizadas a la luz del retículo endoplásmico? /p> p>
3. Hipótesis de la señal: Hipótesis de la señal
Las propiedades de los ribosomas unidos a la membrana y los ribosomas libres son las mismas, entonces, ¿por qué estos ribosomas se unen al retículo endoplásmico rugoso? en la membrana? ¿Cómo entra la nueva cadena peptídica en el quiste del RER? La teoría de la señalización aclara la particularidad de la síntesis de proteínas en los ribosomas fijos, que es el punto básico de esta teoría.
(1) La síntesis de polipéptidos proteicos secretados también se realiza en polirribosomas libres al principio, pero su ARNm tiene una secuencia señal (código) de 45-90 pb después de AUG, que puede traducir 15 -péptido señal, un Polipéptido de 30 aminoácidos (péptido señal). Los ribosomas que pueden sintetizar el péptido señal se convertirán en ribosomas adheridos y se combinarán con el retículo endoplásmico, mientras que aquellos que no puedan sintetizar el péptido señal se convertirán en ribosomas libres, que todavía están dispersos en el citoplasma.
(2) Las investigaciones de los últimos años han descubierto que existe una partícula de reconocimiento de señales (SRP) en el citoplasma, que puede reconocer tanto los péptidos señal expuestos fuera del ribosoma como la membrana RER solo cuando aparece el péptido señal. en el ribosoma, aumenta la afinidad de SRP por el ribosoma.
(3) Una vez que la SRP se une al ribosoma, ocupa la posición "A" del ribosoma en la configuración del ARNt, deteniendo temporalmente la síntesis de proteínas por parte del ribosoma.
(4) El complejo SRP-ribosoma se une al receptor SRP en el RER. El ribosoma utiliza la subunidad grande para unirse a las proteínas incrustadas (proteínas de unión a ribosomas I y II) en el RER, por lo que SRP. El receptor también se llama proteína de acoplamiento. La unión de SRP al receptor de SRP es temporal. Cuando los ribosomas se unen a la membrana del retículo endoplásmico, la SRP sale y la proteína de unión a ribosomas solo existe en el RER.
(5) El péptido señal está compuesto de aminoácidos hidrofóbicos. Cuando el ribosoma que puede sintetizar el péptido señal se combina con la membrana del retículo endoplásmico, el péptido señal se inserta en la cavidad de la membrana a través de la membrana del retículo endoplásmico. (retículo endoplásmico). Dos o más proteínas receptoras que reconocen péptidos señal en el epiplón se mueven hacia los lados y se juntan para formar tubos temporales conectados al tubo central), y la actividad de síntesis de proteínas de la sustancia blanca que anteriormente estaba en pausa comienza de nuevo. El péptido señal que ingresa a la luz del retículo endoplásmico introduce la cadena peptídica naciente conectada a él en la luz del retículo endoplásmico. El péptido señal es escindido por la peptidasa señal ubicada en la superficie interna del retículo endoplásmico, y los ribosomas continúan sintetizando la cadena peptídica. La cadena peptídica continúa extendiéndose y está protegida de la destrucción en la cavidad del retículo endoplásmico y forma una. cierta estructura espacial en la cavidad del retículo Cuando finaliza la síntesis de un tipo de proteína, la proteína receptora se redispersa, la cadena peptídica se desprende del ribosoma y las subunidades grandes y pequeñas del ribosoma abandonan la unión entre ellas. El ribosoma fijo y el RER no es estructural, sino específico y temporal, funcional.
Así, si la secuencia señal cambia, el receptor no puede reconocer el péptido señal sintetizado y el ribosoma no puede unirse a la membrana. [Editar este párrafo] Cambios anormales e inhibición funcional de los ribosomas. Bajo el microscopio electrónico, la despolimerización de los polirribosomas y la desgranulación del retículo endoplásmico rugoso pueden considerarse como un indicador morfológico de que la síntesis de proteínas se reduce o se detiene.
Despolimerización de los polirribosomas: se refiere a la dispersión de los polirribosomas en monómeros, perdiendo su disposición normal y regular, quedando aislados en el citoplasma o adheridos a la membrana del retículo endoplásmico rugoso. Se cree que la despolimerización de los polisomas libres irá acompañada de una reducción en la producción de proteínas endógenas. La desgranulación significa que los ribosomas del retículo endoplásmico rugoso se caen y se distribuyen escasamente en el citoplasma. La despolimerización y el desprendimiento en el RER irá acompañado de la síntesis de proteínas importadas externamente.
En circunstancias normales, cuando la síntesis de proteínas es vigorosa, el citoplasma se llena de polirribosomas, y hay muchos polirribosomas en forma de cuentas y en espiral adheridos al RER. Cuando la célula está en etapa de mitosis, se produce la síntesis de proteínas. Los polirribosomas, significativamente disminuidos, también despolimerizaron el pro-C y fueron reemplazados gradualmente por monómeros dispersos y aislados.
Después de la toxicidad aguda por fármacos (tetracloruro de carbono), hepatitis y hepatitis viral, así como en las células hepáticas de pacientes con cirrosis, se observa a menudo que un gran número de polirribosomas se despolimerizan en monómeros discretos y caen en polirribosomas fijos. y se distribuyen escasamente, lo que lleva a la síntesis de proteínas secretadas. Por lo tanto, el contenido de albúmina plasmática del paciente es ↓.
Además, algunos fármacos y carcinógenos pueden inhibir directamente diferentes etapas de la síntesis de proteínas. Algunas antilivinas, como la estreptomicina, el cloranfenicol y la eritromicina, son sensibles a diferentes procariotas y eucariotas, pueden inhibirlas directamente. Síntesis de proteínas en ribosomas bacterianos. Algunos inhiben la etapa inicial, algunos inhiben las etapas de elongación y terminación de la cadena peptídica, algunos previenen la unión inicial de subunidades pequeñas al ARNm, la tetraciclina inhibe los factores de unión y terminación del aminoacil-ARNt y el cloranfenicol inhibe la transpeptidasa, previene la formación del péptido. cadena, la eritromicina inhibe la translocasa y, en consecuencia, no puede cambiar al nuevo código. Por lo tanto, el efecto antihepático de la antiliquenina es interferir con la síntesis de proteínas del liquen fino e inhibir el crecimiento del liquen fino.
1. Características estructurales de los ribosomas - estructura dinámica temporal y funcional.
2. La relación entre los tipos de ribosomas y los tipos de síntesis de proteínas.
3. Deja una cuestión para pensar: el destino de las proteínas sintetizadas por los ribosomas (conectados con el sistema de endomembranas).
Los ribosomas no están formados por membranas biológicas, son complejos de proteínas y ARN. Compuesto por dos subunidades, grande y pequeña. Los ribosomas son el sitio de síntesis de proteínas. Hay dos tipos principales de proteínas sintetizadas por ribosomas adheridos al retículo endoplásmico: un tipo son proteínas secretadas, que se transportan al aparato de Golgi a través del retículo endoplásmico, se procesan y empaquetan y luego se secretan fuera de la célula; el otro tipo se organiza en; la membrana plasmática de las proteínas. Las proteínas sintetizadas por los ribosomas libres son generalmente proteínas distribuidas en la matriz citoplasmática, como por ejemplo enzimas distribuidas en la matriz citoplasmática.