¿En qué año se sintetizó por primera vez la insulina bovina en mi país?

1965.

La insulina bovina cristalina sintética (syntheticcristalinobovineinsulina) es un logro científico alcanzado por la República de China en 1965.

La insulina bovina sintética es la primera proteína funcional del mundo que se sintetiza completamente in vitro y aún conserva una estructura completa. Este proyecto de investigación se inició en 1958. El equipo de investigación está formado por investigadores del Departamento de Química de la Universidad de Pekín, el Instituto de Bioquímica de Shanghai, la Academia de Ciencias de China y el Instituto de Química Orgánica de Shanghai, la Academia de Ciencias de China.

La insulina es una hormona proteica (polipeptídica), que consta de dos cadenas peptídicas, una cadena A y una cadena B. La cadena A está compuesta por 21 residuos de aminoácidos y la cadena B está compuesta por 30 residuos de aminoácidos. . La insulina participa en la regulación de la concentración de azúcar en sangre. La diabetes tipo 1 está estrechamente relacionada con la síntesis y secreción anormales de insulina. La inyección de insulina se puede utilizar para tratar la diabetes tipo 1.

Los investigadores dividieron el trabajo de sintetizar artificialmente insulina bovina cristalina en tres partes. La primera parte y la segunda parte son la cadena A y la cadena B de insulina bovina sintética respectivamente. La tercera parte consiste en recombinar las cadenas A y B en moléculas de insulina bovina in vitro.

En cuanto al método de síntesis de la cadena A y la cadena B, los investigadores optaron por dividir la cadena A y la cadena B en varios fragmentos que sean más fáciles de sintetizar. Estos fragmentos peptídicos se sintetizan primero y, finalmente, estos fragmentos se conectan en cadenas A y B completas.

Para evitar la oxidación de los aminoácidos, se añaden grupos protectores a algunas de las cadenas laterales de los aminoácidos utilizadas en el proceso de síntesis, pero las cadenas A y B finales no contienen estos grupos protectores porque Intermedio Los pasos de reacción eliminan gradualmente estos grupos protectores.

Las cadenas A y B finales completamente sintetizadas se recombinaron utilizando el método descubierto por el equipo de Zou Chenglu en 1963 y parcialmente modificado por Du Yucang en 1965. En ese momento, los investigadores descubrieron que cuando las cadenas A y B de la insulina se recombinaban in vitro, tendían a formar los mismos enlaces disulfuro y la misma estructura tridimensional que la insulina natural.

Este fenómeno sólo se explicó más de 20 años después, en la década de 1980. Es decir, cuando las dos cadenas peptídicas formen la estructura tridimensional de la insulina natural, estarán en el estado de menor energía, por lo que. las moléculas se formarán espontáneamente tal estructura.

Antecedentes

La insulina es una hormona proteica (polipéptido) secretada por las células beta pancreáticas. Frederick Grant Banting y John Macleod ganaron el Premio Nobel de Fisiología o Medicina en 1923 por su descubrimiento de la insulina.

La insulina está compuesta por dos cadenas peptídicas, la cadena A formada por 21 residuos de aminoácidos y la cadena B formada por 30 residuos de aminoácidos. La cadena A y la cadena B están conectadas por enlaces disulfuro. La insulina juega un papel importante en la regulación de la concentración de azúcar en sangre. La síntesis y secreción anormal de insulina es la causa de la diabetes tipo 1, y el tratamiento para la diabetes tipo 1 consiste en inyectar insulina al paciente.

Durante mucho tiempo, la insulina sólo podía aislarse del páncreas animal, y la producción de insulina era muy baja y costosa. La estructura de la insulina humana es similar a la de la insulina de animales como el ganado vacuno y los cerdos, pero difieren en algunos residuos de aminoácidos. Algunas personas pueden experimentar reacciones alérgicas y otras reacciones adversas después de inyectarse insulina de animales como el ganado vacuno y los cerdos.