¿Qué sucede si se produce una deficiencia de inmunoglobulinas?

¿Qué pasa si hay deficiencia de inmunoglobulina? La inmunoglobulina es un anticuerpo muy importante en nuestro cuerpo. La falta de inmunoglobulina causará ciertos daños a nuestro cuerpo. Veamos primero la pérdida de inmunoglobulinas y el contenido relacionado.

¿Qué es la deficiencia de inmunoglobulinas? 1. Se reduce la resistencia integral, lo que facilita las enfermedades, como los resfriados.

¿Qué causa la inmunoglobulina baja?

La inmunoglobulina reducida se observa en la hipogammaglobulinemia congénita, que es una enfermedad genética recesiva. Además, está presente en la inmunoglobulina adquirida, el síndrome nefrótico, la enteropatía perdedora de proteínas, la rubéola congénita y la agenesia tímica con agammaglobulinemia. Debido a la producción desordenada de inmunoglobulina, la pérdida excesiva y la distribución anormal, la inmunoglobulina puede reducirse y estos pacientes son propensos a sufrir síntomas de infección. Al medir la concentración de inmunoglobulinas en la sangre, se pueden observar cambios en los niveles de inmunoglobulinas.

¿Qué alimentos pueden mejorar la función de las inmunoglobulinas?

1. Pomelo

El pomelo es rico en vitamina C y una gran cantidad de flavonoides, que pueden aumentar la vitalidad del sistema inmunológico y tratar enfermedades como resfriados y gripe. Además, la toronja puede purificar la mente y refrescarla.

2. Saúco

Investigaciones científicas recientes han demostrado que el extracto de saúco puede combatir los resfriados. La baya del saúco es rica en antioxidantes y tiene ciertos efectos antiinfecciosos. Muy útil para mejorar la inmunidad.

3. Hongos blancos

Los hongos son ricos en selenio y antioxidantes. Si el nivel de selenio en el cuerpo es demasiado bajo, aumentará el riesgo de resfriados graves. Además, los hongos también contienen vitamina B, riboflavina y niacina, que ayudan a mantener el desarrollo saludable del sistema inmunológico. Los hongos blancos también tienen efectos antivirales, antibacterianos y antitumorales.

4. Almendras

Un puñado de almendras puede mejorar la capacidad de tu sistema inmunológico para resistir el estrés. El 1/4 de taza de almendras recomendado contiene casi la mitad del requerimiento diario de vitamina E, que puede aumentar la inmunidad. Las almendras contienen riboflavina, niacina y vitamina B, que también ayudan a combatir el estrés.

5. Sandía

La sandía madura también contiene una gran cantidad de un potente antioxidante glutatión, que tiene un efecto hidratante y refrescante. Porque ayuda a fortalecer la función del sistema inmunológico para combatir infecciones. El glutatión se encuentra en la tierra roja cerca de la cáscara del melón.

6. Ajo

El ajo contiene algunos antioxidantes que pueden combatir las bacterias que invaden el sistema inmunológico. Estos incluyen Helicobacter pylori, que se asocia con úlceras gástricas y cáncer de estómago. Consejos de cocina: pélelo y déjelo reposar durante 15 a 20 minutos antes de cocinarlo para activar las enzimas que estimulan la inmunidad.

¿Qué es la deficiencia de inmunoglobulina 2? ¿Qué debo hacer si la inmunoglobulina A está baja?

1. Regular el bazo y el estómago.

Cuando la inmunoglobulina A es baja, la resistencia será relativamente baja, por lo que los niños son propensos a sufrir infecciones respiratorias repetidas. Y si no te alimentas adecuadamente, esto puede suceder fácilmente. Por tanto, necesitamos cambiar nuestra dieta, y lo más importante para cambiar nuestra dieta es regular el bazo y el estómago. Se puede utilizar alguna medicina china para regularlo, pero en el caso de los niños, es mejor utilizar la medicina china para regular el bazo y el estómago.

2. Consume más alimentos ricos en proteínas.

Además de regular el bazo y el estómago, puedes comer más alimentos ricos en proteínas, como huevos, carne, productos de soja o calostro. Estos alimentos contienen inmunoglobulinas más activas, que pueden mejorar la resistencia de su bebé.

3. Inyecte inmunoglobulina.

Si al bebé se le diagnostica un nivel bajo de inmunoglobulina A, lo que provoca una resistencia débil y, a menudo, se resfría y tiene fiebre, puede inyectar inmunoglobulina debajo. la orientación de un médico. Puede mejorar la resistencia de los niños.

4. Participar activamente en el ejercicio físico.

Los padres pueden entrenar a sus hijos para que sean resistentes al frío, tratar de no usar ropa gruesa en invierno y correr o nadar al aire libre. , para ayudar a los niños a mejorar su condición física.

¿Qué es la deficiencia de inmunoglobulinas? 3¿Cuál es el papel de las inmunoglobulinas?

1. IgG

La IgG es la principal Ig producida por la respuesta inmune humoral. Tiene el mayor contenido en suero, alcanzando 600 ~ 1600 mg/100 ml, representando el 75%. de la Ig sérica total ~ 80%, con grandes diferencias interindividuales. La IgG es principalmente un monómero con un peso molecular de 150 kD y una pequeña cantidad existe en forma de polímero. La IgG es sintetizada principalmente por células plasmáticas del bazo y los ganglios linfáticos, y su vida media es de aproximadamente 23 días.

Por lo tanto, cuando se utilizan bolas gamma para el tratamiento, es apropiado inyectarlas una vez cada 2 a 3 semanas. Debido a su alto contenido y amplia distribución, la IgG desempeña un papel importante en el mecanismo de defensa del cuerpo. Es más fácil que otras IgG difundirse hacia el intersticio a través de las paredes capilares, desempeñando el papel de antiinfeccioso, neutralizador de toxinas y acondicionador. La IgG representa aproximadamente el 50% en el plasma y aproximadamente el 50% en el líquido tisular, por lo que la IgG se distribuye en casi cualquier tejido y líquido corporal del cuerpo, incluido el líquido cefalorraquídeo. La IgG es la única Ig que puede atravesar la placenta y, por tanto, desempeña un papel importante en la resistencia neonatal a las infecciones. El contenido de IgG en la placenta es mucho mayor que el del suero.

El segmento Fc de la IgG puede unirse a los receptores Fc de la superficie de neutrófilos, monocitos, macrófagos y células K, ejerciendo así su efecto opsonizante y activando las células K para matar las células diana. El segmento Fc de ciertas subclases de IgG puede fijarse en la piel, provocando una reacción de hipersensibilidad, y también puede unirse a la proteína A (SPA) en la pared celular de Staphylococcus aureus.

Las bolas acrílicas terapéuticas contienen principalmente IgG. La IgG extraída del suero humano normal tiene una variedad de actividades de anticuerpos, como antihepatitis A, antihepatitis B, sarampión, virus de las paperas, tétanos, antitoxina diftérica, etc. En otras palabras, la mayoría de los anticuerpos antibacterianos y antivirales son anticuerpos IgG. Además, también pertenecen a la IgG algunos autoanticuerpos, como los anticuerpos antinucleares, los anticuerpos antitiroglobulina en pacientes con lupus eritematoso sistémico, los anticuerpos que provocan reacciones de hipersensibilidad de tipo 2 y 3, los anticuerpos bloqueantes (que favorecen el crecimiento tumoral), etc.

Dos. La inmunoglobulina M

IgM es la principal Ig producida en la etapa temprana de la respuesta inmune humoral primaria. La IgM no es citotrópica pero puede unirse al complemento. Representa aproximadamente el 10% de la Ig sérica normal y el contenido es de 60 ~ 200 mg/100 ml. Ocurre principalmente en el bazo y los ganglios linfáticos, se distribuye principalmente en el torrente sanguíneo y tiene un fuerte efecto infeccioso antisistémico.

La IgM tiene el mayor peso molecular (900 kD) entre los cinco tipos de Ig, que es cinco veces mayor que el de la IgG. También se llama macroglobulina. Consta de cinco monómeros de IgM conectados por la cadena J. Después del tratamiento con etanol bihidrofóbico, se puede descomponer en una subunidad 7S con un peso molecular de 160 kD. Esta IgM pierde su actividad aglutinante. Al detectar anticuerpos, la IgM se puede distinguir de la IgG u otras IG. Teóricamente, la valencia de unión antigénica de la IgM es 10, pero cuando se une a un antígeno macromolecular, en realidad solo muestra pentavalente. Debido a que la IgM tiene mayor potencia de unión, es un anticuerpo antimicrobiano altamente eficaz. Sus efectos bactericidas, bacteriolíticos, hemolíticos, de fagocitosis y de aglutinación son de 500 a 1000 veces superiores a los de la IgG. La falta de IgM en el cuerpo puede provocar una sepsis fatal y la IgM también puede neutralizar toxinas y virus. La IgM se produce en las primeras etapas de la infección, por lo que la detección de los niveles de anticuerpos IgM puede utilizarse para el diagnóstico epidemiológico temprano. La IgM es el anticuerpo más temprano durante el desarrollo individual y puede sintetizarse en la etapa embrionaria tardía. Si el nivel de IgM en la sangre del cordón umbilical del recién nacido está elevado, indica que el bebé ha desarrollado una infección intrauterina. La IgM activa la vía clásica del complemento y es el anticuerpo que provoca las reacciones de hipersensibilidad tipo 2 y 3. En determinadas enfermedades, como la macroglobulinemia de Waldenstrom y el lupus eritematoso sistémico, existen altas concentraciones de 7SIgM en el suero, y el factor reumatoide, las aglutininas frías y los anticuerpos naturales del grupo sanguíneo son IgM. Hay dos subtipos de IgM (IgM1 e IgM2) y no está claro en qué se diferencian sus funciones.

Tres. La inmunoglobulina A

IgA se puede dividir en serotipo y tipo secretor. El serotipo IgA es producido principalmente por células plasmáticas en el tejido linfoide mesentérico. El contenido de IgA en suero es de aproximadamente 200 ~ 500 mg/100 ml, lo que representa del 10 % al 20 % de la Ig sérica total. La mayoría de ellos (85%) son monómeros, y sólo unos pocos existen como dímeros, trímeros, tetrámeros y pentámeros. Entre la IgA sérica, la IgA1 representa aproximadamente el 80%, mientras que la IgA2 sólo representa el 20%. La SIgA es producida por células plasmáticas en la lámina propia de las membranas mucosas, como las del tracto respiratorio, el tracto digestivo y el tracto genitourinario. En las células plasmáticas, se une a dímeros mediante cadenas J (proteínas ácidas que contienen más cistina) y luego se secreta. Cuando la IgA es secretada por las células epiteliales de la mucosa o serosa, se conecta con la lámina secretora producida por las células epiteliales para formar una SIgA completa, que se libera en las secreciones, se adhiere estrechamente a las células epiteliales y se distribuye en la superficie. de la mucosa o serosa.

La composición de las Ig contenidas en diversas secreciones del cuerpo humano es diferente: 1. Secreciones internas, como líquido cefalorraquídeo, líquido amniótico, ascitis, derrame pleural, etc.

, donde la proporción IgG/IgA es similar a la del suero (6:1). 2 Líquidos exocrinos, como calostro, saliva, lágrimas y secreciones en las superficies mucosas del tracto respiratorio, tracto digestivo y tracto genitourinario; donde la proporción IgG/IgA es generalmente menor que 1. La proporción varía con las diferentes secreciones, pero en la mayoría de los fluidos exocrinos, la IgA domina entre varias Ig.

La IgA tiene efectos antibacterianos, antitóxicos y antivirales, y también puede ser eficaz contra micoplasmas y ciertos hongos. La IgA sérica tiene una variedad de actividades de anticuerpos, como hemaglutinina, antiinsulina, antibrucela, toxina antidiftérica, anticuerpos antipoliovirus, etc. Algunas personas creen que la IgA tiene una capacidad especial de unión a antígenos tisulares o antígenos proteicos, eliminando así que dichos antígenos ingresen a la circulación y previniendo la inflamación o la autoinmunidad inducida por estos antígenos. Se ha descubierto que la deficiencia de IgA puede ir acompañada de niveles elevados de autoanticuerpos contra tiroglobulina, tejido suprarrenal, ADN, etc.

SIgA juega un papel importante en la inmunidad local, como la protección de la mucosa del tracto respiratorio y del tracto digestivo. Los niños con una función de síntesis de SIgA baja son propensos a infecciones del tracto respiratorio o digestivo; en los ancianos también puede estar relacionada con una función de síntesis de SIgA reducida en el tracto respiratorio. Debido al alto contenido de SIgA en el líquido exocrino, las proteasas generales no lo destruyen fácilmente y se ha convertido en una importante "barrera" inmunitaria contra infecciones y alergias.

Cuatro. IgD

En 1965, Rowe et al. descubrieron la IgD a partir del suero de un paciente con mieloma, pero hasta ahora se sabe poco sobre su estructura y función. Una característica importante de la IgD es la inestabilidad. Si se digiere con tripsina durante 2 minutos, se puede degradar completamente en fragmentos Fab y Fc. Durante el almacenamiento y el aislamiento, las enzimas del plasma pueden degradar la IgD en fragmentos, lo que se denomina degradación espontánea. La razón es que la IgD no es tan densa como la IgG y las proteasas la escinden fácilmente.

El contenido de IgD en suero es muy pequeño y los informes sobre la concentración normal de IgD en suero humano son extremadamente inconsistentes, oscilando entre 0,03 y 3 mg/100 ml. La tasa de síntesis es de 0,4 μg/kg por día, la tasa de metabolismo intravascular es del 37%/día y la vida media es similar a la de la IgE (2,8 días).

El peso molecular de la IgD es de 170 ~ 200 KD y no puede atravesar la placenta. Independientemente de si es un monómero o un multímero, la IgD intacta puede activar el complemento, pero el fragmento Fc de la IgD agregada puede activar la vía alternativa del complemento en altas concentraciones (0,5 ~ 1,0 mg/ml).

La función de la IgD sérica no está clara. Hay informes de que la IgD puede estar relacionada con ciertas reacciones de hipersensibilidad, como los anticuerpos antipenicilina y de alergia a la leche, así como con autoanticuerpos en enfermedades autoinmunes como el lupus eritematoso sistémico, la artritis reumatoide y la tiroiditis, algunas de las cuales pertenecen a la IgD. No se ha demostrado que la IgD tenga efectos antiinfecciosos.

La IgD es un importante marcador de superficie de las células B. Durante la diferenciación de las células madre en células B, primero aparece SmIgM en la superficie y luego aparece SmIgD. Cuando sólo se expresa SmIgM en las células B, se toleran fácilmente después de la estimulación con antígeno. Si SmIgM y SmIgD están presentes al mismo tiempo, se puede activar la estimulación antigénica de los receptores de células B. Por tanto, se considera que SmIgM es un receptor tolerante y SmIgD es un receptor activador.

Verbo (abreviatura de verbo) International General Electric Company

La IgE también se conoce como reagina o anticuerpo citofílico. El contenido sérico de personas normales es muy pequeño, alrededor de 0,01 ~ 0,9 mg/100 ml. El contenido es relativamente estable y generalmente puede detectarse mediante radioinmunoensayo. Los niveles séricos de IgE en pacientes con enfermedades alérgicas como asma exógena, fiebre del heno, rinitis y dermatitis idiopática fluctúan mucho. Por ejemplo, los niveles séricos de IgE en pacientes con alergia al polen aumentan durante la temporada de polen y disminuyen después de la temporada de polen. La IgE se encuentra en el líquido nasal, las secreciones bronquiales, la leche materna y la orina, y su contenido es similar al suero. Las enfermedades parasitarias como los helmintos, la esquistosomiasis, Trichinella espiralis, algunos hongos (Candida albicans, Aspergillus, etc.) y determinadas infecciones por Staphylococcus aureus pueden inducir grandes cantidades de IgE. La infección por protozoarios generalmente no causa un aumento en los niveles de IgE (pero la disentería amebiana, especialmente el absceso hepático amebiano, puede producir anticuerpos IgE antiamebianos). Los niveles de IgE también son anormalmente altos en algunas enfermedades hepáticas y en el mieloma.

Al igual que la SIgA, la IgE es producida por células plasmáticas en la lámina propia del tracto respiratorio (nariz, amígdalas y bronquios) y del tracto digestivo, y se distribuye en el tejido mucoso, el exudado y el torrente sanguíneo de estas ubicaciones.

Estas áreas son puntos de entrada de alérgenos y propensas a reacciones alérgicas.

La IgE es un monómero con un peso molecular de 190 kD. Su cadena pesada tiene una región funcional (CH4) más que la cadena γ, por lo que puede unirse a las células. La IgE tiene poca resistencia al calor y pierde su capacidad de unión en 4 horas a 56°C. También puede perder su capacidad de unión a células mediante la alquilación reductora de enlaces disulfuro.

La IgE se une fácilmente al tejido de la piel, mastocitos, basófilos y células endoteliales vasculares de la sangre. Esto está relacionado con el hecho de que sus enlaces disulfuro contienen más cisteamina y metionina. El FcR de IgE no sólo se expresa en las células mencionadas anteriormente, sino que también se expresa en la superficie de las células B, algunas células T y macrófagos, y puede desempeñar un papel importante en la regulación de la producción de anticuerpos IgE y en la prevención de infecciones. Generalmente, el FcεR en los mastocitos y los granulocitos basales se denomina tipo FcεR1, y el tipo FcεR2 en las células B y T.

La IgE es el principal anticuerpo que causa reacciones de hipersensibilidad tipo 1 porque su segmento Fc es particularmente fácil de unir al FcεR de basófilos y mastocitos. Cuando un antígeno bivalente se une a la IgE en una célula, las moléculas de IgE pueden formar puentes y, en presencia de Ca2+, desencadenar sustancias bioactivas dentro de la célula. Aún no se ha confirmado si la IgE tiene un efecto protector. Su efecto antiparasitario se conoce desde hace mucho tiempo. Por ejemplo, la IgE puede provocar la migración local de eosinófilos y mediar en la ADCC para matar gusanos.